电子流过生物膜，但它们不被无源导电线结构传输。取而代之的是，它们是由氧化还原蛋白，相互作用的其多样性单独执行和电化学性能能满足多种生物化学功能和调节要求1，2。
因此，对这些蛋白质的电子转移(ET)能力的要求是相互矛盾的：它们的结合必须紧密以保持ET率高，但结合应该足够弱以允许高周转率和整体ET效率。这些需求可以通过蛋白质伙伴之间的逐步关联过程来消除：随着氧化还原伙伴之间的距离减小，形成初始遇到的复合物，导致最终的活性复合物，其中ET发生在位于内部的氧化还原活性位点之间。纳米级接近3。
氧化还原蛋白质配偶体之间的一些活性复合物的结构已经通过X射线晶体学揭示4。然而，在几种氧化还原蛋白配偶体复合物的活性位点之间的距离上可以观察到显着差异，这引起了蛋白质之间的ET是否已经在蛋白质接近其伴侣位点4时发生的问题。
已经在各种蛋白质配偶体和突变体中研究了蛋白质间ET的距离依赖性，所述蛋白质配偶体和突变体改变了野生型复合物的几何形状，这导致活性位点之间的不同距离和偶联机制5。然而，这些研究描绘了伴侣蛋白的最终结合状态，而不是导致复合物形成的动态事件2。
蛋白质的ET研究主要集中在分子内转移，因为它相对简单。在这种情况下，ET已经显示出通过隧道与距离衰减因素(进行β为11nm)-1，并仅限于供体和如果单个步骤涉及为2.5nm受体之间的距离6。溶液中扩散蛋白质之间的蛋白质间ET比分子内ET更复杂，因为合作伙伴可以获得多种几何形状1。
的β ET的蛋白质活性位点和金属电极之间的值已经通过改变单分子层的厚度在金属表面上测得的7并且更直接地通过改变蛋白质和电化学扫描隧道显微镜(ECSTM)8的金属探针之间的水柱间隙分离。
在这里，我们的目的是获得单个氧化还原蛋白对，在从未偶联的伴侣蛋白转变为结合，复合物形成和ET的过程中获得ET速率的功能读数。具体而言，目的是使用电化学隧道谱(学分)9，10 bipotentiostatic控制下测量两个ET伙伴蛋白和它的与它们在含水电解质分离依赖性之间的电流。
我们观察到电流在溶液中沿着超过10nm的衰减，对应于距离衰减因子，其比蛋白质介导的隧穿或通过有机或水玻璃隧穿的那些低十倍。分子动力学模拟揭示了限制在蛋白质之间的体积中的离子密度降低和扩展的电场。此外，距离衰减因子受施加于蛋白质的电化学电位调节，这突出了这些结果的生理相关性。