波恩大学的科学家已经开发出一种方法，可以在其中“拍摄”工作中的酶。他们的方法可以更好地理解重要生物分子的功能。研究人员还希望深入了解某些酶失调的原因。该研究将发表在“ 化学 - 欧洲期刊”杂志上，并已在网上发布。
如果一个外星人在工艺用品目录中第一次看到一把剪刀的照片，他可能根本不知道我们的地球人用这个东西。另一方面，如果要向他展示剪刀打开和关闭的视频，他或许可以用一点想象力推断出它们的功能。
当科学家想要理解酶是如何工作时，他们有一种非常相似的方法：如果他们完全了解分子的结构，那么通常只能作为静止图像。他们不知道酶在行动中的表现如何，哪些部分彼此相向移动以及哪些部分彼此远离。
与切割纸张的剪刀相比，酶催化细胞中的某些化学反应。它们具有与起始材料(纸)接触的催化中心(叶片)。“这种酶的三维形式通常会在这个过程中发生变化，”波恩大学物理与理论化学研究所的Olav Schiemann博士解释说。“通常情况下，这些构象变化不可见，或者只能付出很大努力。这往往使得难以理解催化机制。”
Schiemann的研究小组成功地开发了一种方法，通过该方法可以在催化过程中测量蛋白质部分相互之间的运动。几年来，波恩科学家一直在研究这些方法并取得了巨大的成功。在他们目前的研究中，他们研究了一组特别重要的酶。它们在催化中心携带具有许多不成对电子的金属离子。一个例子是血红蛋白，其借助于铁离子结合氧并因此可以在血液中运输。
翻转离子
“我们目前的方法不适合这种高自旋离子，”Schiemann的同事Dinar Abdullin博士解释道。“因此，我们开发了一种新方法，制定了理论并成功进行了测试。” 研究人员利用了高自旋离子表现得像小电磁铁这一事实。此外，它们可以随机改变它们的极性 - 它们“翻转”：北极成为南极，南极成为北极。
这种现象可用于距离测量。在这里，科学家将酶与某些也具有电磁特性的化合物联系起来。“当高自旋离子翻转时，这些小电磁铁通过改变其极性对其环境中变化的磁场做出反应，”Abdullin解释说。它们何时以及如何做到这一点取决于与高自旋离子的距离。这使得可以如此精确地确定两者之间的距离。
如果几个磁性基团与一种酶结合，则获得这些基团中的每一个与高自旋离子并因此到达催化中心的距离。“通过结合这些值，我们可以测量该中心的空间位置，就好像我们使用分子GPS一样，”Schiemann解释道。“例如，我们可以确定其位置在催化过程中如何相对于其他磁性基团发生变化。”
然而，科学家还不能真正地观察酶的作用。“我们仍在使用冷冻细胞，”Schiemann说。“它们含有许多在催化反应过程中在不同时间点被冷冻的酶。所以我们没有获得一部电影，而是一系列的”剧照“ - 好像来自介绍性例子的剪刀在无数不同时刻拍摄过编辑过程。
“但我们已经开始研究下一步的改进，”化学家强调说：“细胞和室温下生物分子的空间测量。” 研究人员希望深入了解由酶功能障碍引发的某些疾病的发展。除波恩大学苏黎世联邦理工学院的Maxim Yulikov博士外，该研究还涉及由Stefan Grimme教授(也是物理和理论化学研究所)和ArneLützen教授(KekuléInstitute)领导的工作组。 )